โครงสร้างพื้นฐานและชนิดของอิมมูโนโกลบุลิน 1-[2]-[3] โครงสร้างพื้นฐานของอิมมูโนโกลบุลินประกอบด้วย polypeptide 4 สาย ที่เชื่อมต่อกันด้วย disulfide bonds โดยพบว่าหากเติม mercaptaethanal ลงไปในอิมมูโนโกลบุลินชนิด IgG mercaptaethanal จะตัดส่วนที่เป็น disulfide bond (reduction and alkylation) ออก ได้ polypeptide 2 สายที่มีขนาดโมเลกุล 50,000 เรียก heavy (H) chain และขนาดโมเลกุล 25,000 อีก 2 สายเรียก light (L) chain จากการศึกษาโดยใช้เอ็นซัยม์ตัดย่อยโครงสร้างของ IgG ด้วย papain พบว่า IgG ถูกตัดย่อยเป็น 3 ส่วน โดยมีสองส่วนที่เหมือนกันซึ่งสามารถจับกับแอนติเจนได้ แต่ไม่ทำให้ตกตะกอน เรียก Fab (antigen binding fragment) ที่เหลืออีกส่วนไม่จับกับแอนติเจนแต่ตกผลึกได้ง่าย เรียก Fc (crystallizable fragment) (รูปที่ 2 ก.) ถ้าตัดย่อยโครงสร้างของ IgG ด้วย pepsin ได้ F(ab) 2ข ซึ่งประกอบด้วย Fab 2 ส่วน เชื่อมติดกันอยู่ด้วย disulfide bond และสามารถจับกับแอนติเจนทำให้ตกตะกอนได้ ส่วนที่เหลือเป็นชิ้นส่วนเล็กๆ เรียก pFc ข (รูปที่ 2 ข.) อิมมูโนโกลบุลินเป็น glycoprotein มีส่วนประกอบของ polypeptide 82-96% และคาร์โบไฮเดรต 4-18% สามารถแบ่งเป็น 5 กลุ่ม (class หรือ isotype) คือ IgG, IgA, IgM, IgD และ IgE โดยแต่ละชนิดมีโครงสร้างพื้นฐาน (basic unit) ที่คล้ายคลึงกันคือ ประกอบด้วย polypeptide 4 สาย แต่ละสายจับกันด้วย non-covalent bond และ interchain disulfide bond (-s-s-) สองสายยาวซึ่งเหมือนกันคือ heavy (H) chain เชื่อมเข้าด้วยกันบริเวณ hinge region แต่ละ light (L) chain ซึ่งคือสองสายสั้นที่เหมือนกันเชื่อมโยงกับแต่ละ H chain ด้วย disulfide bond ประกอบเป็นหนึ่งโมเลกุลของอิมมูโนโกลบุลิน (H2L2) (รูปที่ 3 ก.) ปลายด้าน amino terminal (NH2) ของอิมมูโนโกลบุลินทำหน้าที่ในการจับกับแอนติเจน ในขณะที่ด้าน carboxy terminal (COOH) ทำหน้าที่ด้านชีวภาพ IgG, IgD และ IgE เป็น monomer ในขณะที่ IgM ประกอบด้วย 5 basic unit (pentamer) ส่วน IgA อาจเป็น monomer และ polymer   1-[2]-[3]

ภาควิชาจุลชีววิทยา คณะแพทยศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย